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人IL-37b在大肠埃希菌中的表达、纯化及活性鉴定
2017年04月20日
来源：中国比较医学杂志 2017年第3期
作者：李梦媛 韦荣飞 徐大模 杨星九 高苒
责任编辑：admin
摘要：本实验通过成本较低廉、操作较便捷的技术手段大量表达IL-37b蛋白，并对其生物学活性进行了鉴定，为进一步研究IL-37b在相关炎症性疾病中的机制提供了条件。
目的： 表达重组IL-37b蛋白并去除内毒素，鉴定其活性。
方法： 构建原核表达载体pET28/IL-37b，转化大肠杆菌感受态细胞；经IPTG诱导表达的重组蛋白由Ni2+-NTA凝胶进行变性条件下的亲和层析纯化；用SDS-PAGE分析、考马斯亮蓝染色鉴定重组蛋白是否为目的蛋白；去除蛋白中原核表达所产生的内毒素；将蛋白作用于受LPS刺激的RAW 264.7细胞，收集培养上清，通过ELISA方法检测IL-6的表达水平，鉴定蛋白的生物学活性。
结果： 表达了纯度较好的重组IL-37b蛋白，降低了其中原核表达所产生的内毒素，经鉴定其具备良好的生物学活性。
结论： 成功表达了具备良好生物学活性的IL-37b蛋白。
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