目的： 表达重组IL-37b蛋白并去除内毒素，鉴定其活性。

方法： 构建原核表达载体pET28/IL-37b，转化大肠杆菌感受态细胞；经IPTG诱导表达的重组蛋白由Ni²⁺-NTA凝胶进行变性条件下的亲和层析纯化；用SDS-PAGE分析、考马斯亮蓝染色鉴定重组蛋白是否为目的蛋白；去除蛋白中原核表达所产生的内毒素；将蛋白作用于受LPS刺激的RAW 264.7细胞，收集培养上清，通过ELISA方法检测IL-6的表达水平，鉴定蛋白的生物学活性。

结果： 表达了纯度较好的重组IL-37b蛋白，降低了其中原核表达所产生的内毒素，经鉴定其具备良好的生物学活性。

结论： 成功表达了具备良好生物学活性的IL-37b蛋白。

全文阅读：人IL-37b在大肠埃希菌中的表达、纯化及活性鉴定